gİRİŞAlfabetik Ödüllü kişi arama
Rodney R. Porter
İngiliz biyokimyacı (1917-1985)
Porter, Liverpool memleketi şehir ve Cambridge Üniversitesi, Frederick Sanger, bir öğrenci üniversitede eğitim gördü. 1949 - 1960 Ulusal Tıbbi Araştırmalar Enstitüsü'nde çalıştıktan sonra, Londra'da St Mary Hastanesi'nde immünoloji sandalye taşındı. Oxford Üniversitesi'nde biyokimya profesörü sonrası kabul Porter 1967 yılına kadar orada kaldı.
1962 yılında Porter, önemli antikor gamma globulin (IgG) bir yapı önerdi. Protein kimya Olağan teknikleri molekül molekül her biri, uzun bir (ya da ağır) bir zincir ve bir kısa (veya ışık) zinciri oluşan iki özdeş yarısı oluşur böylece eşleştirilmiş dört polipeptid zincirleri inşa olduğunu ortaya çıkardı.
Daha fazla kanıt bölme enzim papain ile molekül elde edildi. Bu bölünme iki Fab (parçası antijen bağlayıcı) olarak bilinen birbirine benzer ve antijen ile birleştirerek hala yetenekli üç büyük parçaları, herhangi bir faaliyeti olmadan Fc (fragman kristal) olarak bilinen bir kristal parçasının içine IgG. Bu hemen kristaller sadece kolayca formu çünkü aynı moleküllerden, Fc parçası makyaj ağır zincir yarısı muhtemelen tüm molekülleri aynı Porter, bu önerilen. Bu karmaşıklık özellikle Fab parçaları birleştirerek siteleri bulunmaktadır.
Gerald Edelman ve elde edilen verilerin, Porter, Y. kolların ucunda değişken birleştirerek parçası ile disülfit köprüleri katıldı dört zincirleri inşa tanıdık Y-şekilli bir moleküldür önermek için izin elektron mikroskobu ile elde edilen sonuçlar ile bu tür anlayışlar Bağlama
1972 yılında Porter, Edelman fizyolojisi için Nobel Ödülü veya bir antikor yapısını belirlemek, yaptıkları işin için ilaç ile paylaştı.
British biochemist (1917–1985)
Porter was educated at the university in his native city of Liverpool and at Cambridge University, where he was a pupil of Frederick Sanger. After working at the National Institute of Medical Research from 1949 to 1960 he moved to the chair of immunology at St. Mary's Hospital, London. Porter remained there until 1967 when he accepted the post of professor of biochemistry at Oxford.
In 1962 Porter proposed a structure for the important antibody gamma globulin (IgG). Ordinary techniques of protein chemistry revealed that the molecule is built up of four polypeptide chains paired so that the molecule consists of two identical halves, each consisting of one long (or heavy) chain and one short (or light) chain.
Further evidence was obtained by splitting the molecule with the enzyme papain. This split IgG into three large fragments, two similar to each other known as Fab (fragment antigen binding) and still capable of combining with antigen, and a crystalline fragment known as Fc (fragment crystalline) without any activity. This immediately suggested to Porter that, because crystals only form easily from identical molecules, the halves of the heavy chain that make up the Fc fragment are probably the same in all molecules. Thus the complexity is mainly in the Fab fragments where the combining sites are found.
Linking such insights with results obtained by Gerald Edelman and data derived from electron microscopy allowed Porter to propose the familiar Y-shaped molecule built from four chains joined by disulfide bridges with the variable combining part at the tips of the arms of the Y.
In 1972 Porter shared with Edelman the Nobel Prize for physiology or medicine for their work in determining the structure of an antibody.